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Proteine werden aus Polymer- oder Aminosäureketten gebildet. Die Aminosäuresequenz (zusammen mit eventuellen Modifikationen) bestimmt, welche Proteinstruktur sie übernehmen wird. Proteine haben vier Strukturebenen: primäre, sekundäre, tertiäre und quartäre. Die Primärstruktur ist nur die Aminosäuresequenz, während sich die Sekundärstruktur auf die 3D-Struktur bezieht, die von Segmenten der Aminosäurekette angenommen wird.
Alpha-Helix
Eine Alpha-Helix ist eine sehr häufige Art von Sekundärstruktur, in der sich die Kette von Aminosäuren zu einer empfindlichen Spirale dreht. An den Stickstoff der Petid-Bindung in jeder Aminosäure ist ein Wasserstoffatom gebunden, so dass er eine Art Wechselwirkung bilden kann, die als Wasserstoffbrückenbindung mit dem Sauerstoffatom der Carbonylgruppe jeder Bindung bezeichnet wird. Wasserstoffbrücken halten den Propeller zusammen und helfen ihm, seine Form zu erhalten.
Seitenketten
Alle Aminosäureseitenketten einer Alpha-Helix zeigen nach außen, wodurch alle 3,6 Aminosäuren eine vollständige Schleife entsteht. Der Propeller ist im Uhrzeigersinn gedreht, daher wird er manchmal als "rechts" bezeichnet. Ein Protein kann mehrere Alpha-Helices enthalten, und einige Proteine wie Keratin (das in Haaren und Nägeln gefundene Protein) haben diese Art von Struktur über den größten Teil ihrer Länge.
Beta-Sheets
Ein Beta-Blatt wird auch durch Wasserstoffbindungen zusammengehalten, aber in diesem Fall sind zwei Bereiche des Polypeptids nebeneinander angeordnet, und die Wasserstoffbrückenbindungen halten sie in einer Art gefaltetem Papierblatt zusammen. Die gepaarten Drähte können sich entweder in entgegengesetzte Richtungen drehen, in diesem Fall sind sie antiparallel oder sie können parallel sein, wobei beide Stränge die gleiche Richtung haben. Die antiparallele Anordnung ist häufiger. Die Aminosäureseitenketten zeigen alternativ senkrecht zur Ebene des Blatts nach oben und unten.
Überlegungen
Die Polypeptide können mehrere Beta-Faltblätter und die Alpha-Helix-Teile als Teile ihrer gesamten 3D-Struktur oder der Tertiärstruktur enthalten. Ein einzelnes Polypeptid kann ein Protein allein sein oder mehrere können unter Bildung eines Proteins binden. Wenn mehrere Polypeptide beteiligt sind, wird ihre räumliche Anordnung als quaternäre Struktur bezeichnet. Die Sekundärstruktur bezieht sich speziell auf die Eigenschaften der Alpha-Helix und des Beta-Sheets. Als tertiäre und quaternäre Struktur kann die Sekundärstruktur durch die Anwendung von hohen Temperaturen und / oder signifikanten Änderungen des pH-Werts ungeordnet oder denaturiert werden.